Ключові слова
класифікація
глутатіонова система
марганець-супероксиддисмутаза
Як цитувати
Анотація
In press
Стаття присвячена антиоксидантній системі організму людини в контексті біологічного та медичного значення. Подано класифікацію антиоксидантів відповідно до фізико-хімічних властивостей, біоорганічних сполук, біохімічних ефектів та механізмів реалізації антиоксидантного захисту. Наведено процеси вільнорадикального окиснення і механізми антиоксидантного захисту в фізіологічних та патологічних умовах. Подано характеристику компонентів глутатіонової системи, а саме: глутатіону та ензимів – глутатіонпероксидази, глутатіонредуктази та глутатіонтрансферази. Значну увагу приділено марганець-супероксиддисмутазі, ферменту антирадикального захисту, як фундаментальному регулятору клітинної проліферації, медіатору метаболізму та апоптозу. Інтерпретація змін антиоксидантного ензиму мітохондріального походження з прогностичних позицій трактується на підставі результатів клінічних спостережень, проведених ученими при різних захворюваннях людей. Підкреслюється доцільність визначення марганець-супероксиддисмутази в клінічній практиці для діагностичного пошуку направленості патологічного процесу, своєчасного виявлення ускладнень та призначення адекватної терапії.
Ключові слова: антиоксидантна система, класифікація, глутатіонова система, марганець-супероксиддисмутаза.
Посилання
Hildeman, D. A., Mitchell, T., Kappler, J., & Marrack, P. (2003). T cell apoptosis and reactive oxygen species. The Journal of Clinical Investigation, 111(5), 575–581. DOI: 10.1172/JCI18007. PMID: 12618509. PMCID: PMC151907.
Mittler, R., Vanderauwera, S., Suzuki, N. Miller, G., Tognetti, V. B., Vandepoele, K. et al. (2011). ROS signaling: the new wave? Trends in Plant Science, 16(6), 300–309. DOI: 10.1016/j.tplants.2011.03.007. PMID: 21482172.
Finkel, T. (2011). Signal transduction by reactive oxygen species. The Journal of Cell Biology, 194(1), 7–15. DOI: 10.1083/jcb.201102095. PMID: 21746850. PMCID: PMC3135394.
Pham-Huy, L. A., He, H., & Pham-Huy, C. (2008). Free radicals, antioxidants in disease and health. International Journal of Biomedical Science: IJBS, 4(2), 89–96. PMID: 23675073. PMCID: PMC3614697.
Birben, E., Sahiner, U. M., Sackesen, C., Erzurum, S., & Kalayci, O. (2012). Oxidative stress and antioxidant defense. The World Allergy Organization Journal, 5(1), 9–19. DOI: 10.1097/WOX.0b013e3182439613. PMID: 23268465. PMCID: PMC3488923.
Genestra, M. (2007). Oxyl radicals, redox-sensitive signalling cascades and antioxidants. Cellular Signalling, 19(9), 1807–1819. DOI: 10.1016/j.cellsig.2007.04.009. PMID: 17570640.
Ighodaro, O. M., & Akinloye, O. A. (2018). First line defence antioxidants-superoxide dis-mutase (SOD), catalase (CAT) and glutathione peroxidase (GPX): Their fundamental role in the entire antioxidant defence grid. Alexandria Journal of Medicine, 54(4), 287–293. DOI: 10.1016/j.ajme.2017.09.001.
Gill, S. S., & Tuteja, N. (2010). Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic stress tolerance in crop plants. Plant Physiology and Biochemistry: PPB, 48(12), 909–930. DOI: 10.1016/j.plaphy.2010.08.016. PMID: 20870416.
Liang, H., Ran, Q., Jang, Y. C., Holstein D., Lechleiter J., McDonald-Marsh T. et al. (2009). Glutathione peroxidase 4 differentially regulates the release of apoptogenic proteins from mitochondria. Free Radical Biology & Medicine, 47(3), 312–320. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2009.05.012. PMID: 19447173. PMCID: PMC2773016.
Kryukov, G. V., Castellano, S., Novoselov, S. V., Lobanov, A. V., Zehtab, O., Guigó, R., Gladyshev, V. N. (2003). Characterization of mammalian selenoproteomes. Science (New York), 300(5624), 1439–1443. DOI: 10.1126/science.1083516. PMID: 12775843.
Burk, R. F., Olson, G. E., Winfrey, V. P., Hill, K. E., Yin, D. (2011). Glutathione peroxidase-3 produced by the kidney binds to a population of basement membranes in the gastrointestinal tract and in other tissues. American Journal of Physiology. Gastrointestinal and Liver Physiology, 301(1), 32–38. DOI: 10.1152/ajpgi.00064.2011. PMID: 21493731. PMCID: PMC3280860.
Baek, I. J., Seo, D. S., Yon, J. M., Lee, S. R., Jin, Y., Nahm, S. S. et al. (2007). Tissue ex-pression and cellular localization of phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase (PHGPx) mRNA in male mice. Journal of Molecular Histology, 38(3), 237–244. DOI: 10.1007/s10735-007-9092-7. PMID: 17503194.
Noblanc, A., Kocer, A., Chabory, E., Vernet, P., Saez, F., Cadet, R. et al. (2011). Glutathione peroxidases at work on epididymal spermatozoa: an example of the dual effect of reactive oxygen species on mammalian male fertilizing ability. Journal of Andrology, 32(6), 641–650. DOI: 10.2164/jandrol.110.012823. PMID: 21441427.
Lavryshyn, Y., Varkholyak, I., Martyschuk, T., Guta, Z., & Ivankiv, L. (2016). Biolohichne znachennia systemy antyoksydantnoho zakhystu orhanizmu tvaryn [The biological significance of the antioxidant defense system of animals body]. Naukovyi visnyk Lvivskoho natsionalnoho universytetu veterynarnoi medytsyny ta biotekhnolohii imeni S.Z. Gzhytskoho. Seriia: Veteynarni Nauky – Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies. Series: Veterinary Sciences, 18(2(66)), 100–111. DOI: 10.15421/nvlvet6622.
Zelko, I. N., Mariani, T. J., & Folz, R. J. (2002). Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression. Free Radical Biology & Medicine, 33(3), 337–349. DOI: 10.1016/s0891-5849(02)00905-x. PMID: 12126755.
Ho, Y. S., & Crapo, J. D. (1988). Isolation and characterization of complementary DNAs encoding human manganese-containing superoxide dismutase. FEBS Letters, 229(2), 256–260. DOI: 10.1016/0014-5793(88)81136-0. PMID: 2831093.
Reuter, S., Gupta, S. C., Chaturvedi, M. M., & Aggarwal, B. B. (2010). Oxidative stress, in-flammation, and cancer: how are they linked? Free Radical Biology & Medicine, 49(11), 1603–1616. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2010.09.006. PMID: 20840865. PMCID: PMC2990475.
Flynn, J. M., & Melov, S. (2013). SOD2 in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration. Free Radical Biology & Medicine, 62, 4–12. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2013.05.027. PMID: 23727323. PMCID: PMC3811078.
Gupta, R. K., Patel, A. K., Shah, N., Chaudhary, A. K., Jha, U. K., Yadav, U. C. et al. (2014). Oxidative stress and antioxidants in disease and cancer: a review. Asian Pacific Journal Of Cancer Prevention: APJCP, 15(11), 4405–4409. DOI: 10.7314/apjcp.2014.15.11.4405. PMID: 24969860.
Sharma, K. (2016). Obesity and diabetic kidney disease: role of oxidant stress and redox balance. Antioxidants & Redox Signaling, 25(4), 208–216. DOI: 10.1089/ars.2016.6696. PMID: 26983586. PMCID: PMC4964755.
Zaika, M. V., & Kovalyova, O. N. (2006). 8-izoprostan kak marker oksidativnoho stressa u patsiientov s khronicheskoi serdechnoi nedostatochnostiu [8-isoprostane as a marker of oxidative stress in patients with chronic heart failure]. Ukrainskyi kardіolohіchnyi zhurnal – Ukrainian Journal of Cardiology, (4), 55–57 [in Russian].
Kovalyova, O. N., Ashcheulova, T. V., Gerasimchuk, N. N., & Safargalina-Kornilova, N. А. (2015). Rol oksidativnoho stressa v stanovlenii i prohressirovanii hipertonicheskoi bolezni [Role of oxidative stress in the formation and progression of hypertensive diseas]. Nauchnyie vedomosti. Seriia Meditsina. Farmatsiia – Scientific Statements. Series Medicine. Pharmacy, 4(201) (29), 5–10. Retrieved from https://cyberleninka.ru/article/n/rol-oksidativnogo-stressa-v-stanovlenii-i-progressirovanii-gipertonicheskoy-bolezni/viewer [in Russian].
Kovalyova, O. M., Gerasymchuk, N. M., & Safarhalina-Kornilova, N. A. (2012). Vplyv nadmirnoi masy tila ta ozhyrinnia na riven 8-izoprostanu, aktyvnist superoksyddysmutazy i katalazy u patsiientiv z hipertonichnoiu khvoroboiu [Influences of overwight and obesity on blood plasma 87isoprostane levels and antioxidant enzyme activity in patients with arterial hypertension]. Krovoobih ta hemostaz – Circulation and Haemostasis, (1–2), 70–74. Retrieved from http://circhem.org.ua/journal/j-2012_1-2.pdf [in Ukrainian].
Yamakura, F., & Kawasaki, H. (2010). Post-translational modifications of superoxide dis-mutase. Biochimica et Biophysica Acta, 1804(2), 318–325. DOI: 10.1016/j.bbapap.2009.10.010. PMID: 19837190.
Roos, C. M., Hagler, M., Zhang, B., Oehler, E. A., Arghami, A., & Miller, J. D. (2013). Transcriptional and phenotypic changes in aorta and aortic valve with aging and MnSOD deficiency in mice. American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology, 305(10), 1428–1439. DOI: 10.1152/ajpheart.00735.2012. PMID: 23997094. PMCID: PMC3840262.
Miller, D. J., Cascio, M. A., & Rosca, M. G. (2020). Diabetic retinopathy: the role of mitochondria in the neural retina and microvascular disease. Antioxidants (Basel, Switzerland), 9(10), Article 905. DOI: 10.3390/antiox9100905. PMID: 32977483. PMCID: PMC7598160.
Santos, J. M., Tewari, S., & Kowluru, R. A. (2012). A compensatory mechanism protects retinal mitochondria from initial insult in diabetic retinopathy. Free Radical Biology & Medicine, 53(9), 1729–1737. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.08.588. PMID: 22982046. PMCID: PMC3632051.
Kashkalda, D. A., Kosovtsova, G. V., Turchina, S. I., Sukhova, L. L., & Sotnikova-Meleshkina, Zh. V. (2020). Osoblyvosti protsesiv vilnoradykalnoho okyslennia ta antyoksydantnoho zakhystu u khloptsiv-pidlitkiv iz hipoandroheniieiu v zalezhnosti vid funktsionalnoho stanu shchytopodibnoi zalozy [Features of free radical oxidation and antioxidant protection in adolescent boys with hypoandrogenism depending on the functional condition of the thyroid gland]. Problemy endokrynnoi patolohii – Problems of Endocrine Pathology, (1), 30–35. DOI: 10.21856/j-PEP.2020.1.04.
Kovalyova, O. M., & Pasiieshvili, T. M. (2020). The activity of mitochondrial antioxidant defense system in young patients with gastroesophageal reflux disease. Inter Collegas, (4), 164–167. DOI: 10.35339/ic.7.4.164-167.
Chandra, M., Panchatcharam, M., & Miriyala, S. (2015). Manganese superoxide dismutase: guardian of the heart dysfunction. MOJ Anatomy & Physiology, 1(2), 27‒28. DOI: 10.15406/mojap.2015.01.00006.
He, L., He, T., Farrar, S., Ji, L., Liu, T., & Ma, X. (2017). Antioxidants maintain cellular redox homeostasis by elimination of reactive oxygen species. Cell Physiol. Biochem, 44(2), 532–553. DOI: 10.1159/000485089. PMID: 29145191.
Chen, Y., Zhou, Z., & Min, W. (2018). Mitochondria, oxidative stress and innate immunity. Frontiers in Physiology, 9, Article 1487. DOI: 10.3389/fphys.2018.01487. PMID: 30405440. PMCID: PMC6200916.
Kitada, M., Xu, J., Ogura, Y., Monno, I., & Koya, D. (2020). Manganese superoxide dismutase dysfunction and the pathogenesis of kidney disease. Frontiers in Physiology, 11, Article 755. DOI: 10.3389/fphys.2020.00755. PMID: 32760286. PMCID: PMC7373076.
Ansenberger-Fricano, K., Ganini, D., Mao, M., Chatterjee, S., Dallas, S., Mason, R. P. et al. (2013). The peroxidase activity of mitochondrial superoxide dismutase. Free Radical Biology & Medicine, 54, 116–124. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.08.573. PMID: 31968997. PMCID: PMC7047081.
Ekoue, D. N., He, C., Diamond, A. M., & Bonini, M. G. (2017). Manganese superoxide dismutase and glutathione peroxidase-1 contribute to the rise and fall of mitochondrial reactive oxygen species which drive oncogenesis. Biochimica Et Biophysica Acta (BBA) – Bioenergetics, 1858(8), 628–632. DOI: 10.1016/j.bbabio.2017.01.006. PMID: 28087256. PMCID: PMC5689482.
Liu, Z., Li, S., Cai, Y., Wang, A., He, Q., Zheng, C. et al. (2012). Manganese superoxide dismutase induces migration and invasion of tongue squamous cell carcinoma via H2O2-dependent Snail signaling. Free Radical Biology & Medicine, 53(1), 44–50. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.04.031. PMID: 22580338. PMCID: PMC3377784.
Hemachandra, L. P., Shin, D. H., Dier, U., Iuliano, J. N., Engelberth, S. A., Uusitalo, L. M. et al. (2015). Mitochondrial superoxide dismutase has a protumorigenic role in ovarian clear cell carcinoma. Cancer Research, 75(22), 4973–4984. DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-14-3799. PMID: 26359457. PMCID: PMC4651777.
Zuo, J., Zhao, M., Liu, B., Han, X., Li, Y., Wang, W. et al. (2019). TNF-α-mediated upregulation of SOD-2 contributes to cell proliferation and cisplatin resistance in esophageal squamous cell carcinoma. Oncology Reports, 42(4), 1497–1506. DOI: 10.3892/or.2019.7252. PMID: 31364751.
Li, J., Liu, Y., Liu, Q. (2020). [Expression of superoxide dismutase 2 in breast cancer and its clinical significance]. Nan Fang Yi Ke Da Xue Xue Bao, 40(8), 1103–1111. DOI: 10.12122/j.issn.1673-4254.2020.08.06. PMID: 32895185. PMCID: PMC7429158 [in Chinese].
Kovalyova, O., Chukhrienko, N., Pasiieshvili, T., Pasiyeshvili, L., & Zhelezniakova, N. (2020). The state of antioxidant defense system in young persons with gastroesophageal reflux dis-ease and autoimmune thyrioditis. Medicni Perspektivi (Medical Perspectives), 25(4), 87–93. DOI: 10.26641/2307-0404.2020.4.221237